在水產(chǎn)動(dòng)物體內(nèi)膠原蛋白含量高于陸生動(dòng)物，如鰱魚、鳙魚和草魚魚皮的蛋白質(zhì)含量分別為、，均高于各自相應(yīng)魚肉的蛋白質(zhì)含量：、。而魚皮中的膠原含量比較高可超過其蛋白質(zhì)總量的80%，較魚體的其它部位要高許多，有研究報(bào)道真鯛魚皮中膠原蛋白占粗蛋白的，鰻鱺則高達(dá)。如此高的含量意味著得率也高，如小鮪鰹；日本海鱸；香魚；黃海鯛；竹莢魚（均以干重計(jì)）。但膠原蛋白的種類要少得多，已從魚類中分離鑒定出的膠原類型有：比較廣分布在真皮、骨、鱗、鰾、肌肉等處的I型、軟骨和脊索的Ⅱ型和Ⅺ型以及肌肉的V型。而魚皮和魚骨所含的Ⅰ型膠原蛋白是其主要膠原蛋白。此外，還發(fā)現(xiàn)ⅩⅧ型膠原，然而哺乳動(dòng)物中含量比較豐富的Ⅲ型膠原，在水產(chǎn)動(dòng)物中尚未發(fā)現(xiàn)。其中只有Ⅰ型膠原蛋白的價(jià)格人們才可以接受；其它類型的膠原如Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等只在研究中制備，由于價(jià)格昂貴都不宜于大量生產(chǎn)。 膠原三肽的分子量極小。安徽玻尿酸膠原蛋白固體飲料
酸法處理時(shí)，反應(yīng)強(qiáng)烈，水解徹底，多生成氨基酸混合物，而且使用酸提取時(shí)，根據(jù)酸濃度、水解溫度、水解時(shí)間等條件的不同，可以得到分子量不均的膠原水解物。但是在即使中等濃度酸徹底水解過程中色氨酸也會(huì)全部被破壞，絲氨酸和酪氨酸也會(huì)部分被破壞，且設(shè)備腐蝕嚴(yán)重。因此，酸法溶出生物醫(yī)用膠原要準(zhǔn)確控制酸度、溫度、時(shí)間等影響因素。由于各種不足，酸法很少單獨(dú)使用，一般和酶法配合。比如以豬皮為原料，在檸檬酸（）和胃蛋白酶協(xié)同下提取膠原蛋白。在處理后的豬皮中加（）處理一段時(shí)間，然后再用NaCL鹽析，現(xiàn)在提取率為，提取物保持了完整三股螺旋結(jié)構(gòu)的I型膠原蛋白。還有人以雛雞胸軟骨為原材料，在，在4℃，20000r條件下離心20min，現(xiàn)在應(yīng)用DEAE-SephadexA-50進(jìn)行離子交換層析，之后透析，再用NaCL鹽析，現(xiàn)在得到純化的膠原蛋白Ⅱ型。 吉林海參膠原蛋白采用酶法提取骨料中的膠原蛋白，既能有效縮短提取時(shí)間，又能獲得具有良好生物活性的膠原蛋白。
酶法提取是指可溶性膠原和酸溶性膠原被提取后，需用一些蛋白酶，如膠原酶、胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等水解，得到不同的酶促溶性膠原蛋白。所使用的蛋白酶主要分3種：動(dòng)物蛋白酶（如胰蛋白酶，胃蛋白酶），植物蛋白酶（如木瓜蛋白酶，菠蘿蛋白酶），微生物蛋白酶（如堿性蛋白酶，中性蛋白酶）。在對(duì)酶法水解膠原蛋白的研究中，以堿性蛋白酶應(yīng)用較多。將膠原進(jìn)行限制性降解，即將末端肽切割下來，由于膠原肽鏈間的共價(jià)鍵都是通過分子末端肽里的賴氨酸或羥賴氨酸的相互作用形成的，末端肽被切下后，含三螺旋結(jié)構(gòu)的主體部分可溶于稀有機(jī)酸而被提取出來。用酶處理，可以水解掉膠原纖維蛋白的末端肽，提高膠原蛋白的產(chǎn)率；而且還不會(huì)破壞膠原蛋白的三股螺旋結(jié)構(gòu)，保持其特性。影響酶提取的因素有很多，如酶濃度、酶與底物的比例、酶解時(shí)間、酶解溫度、pH值以及料液比等。在實(shí)際操作中，大多數(shù)采用酶復(fù)合法提取膠原蛋白，較多的是使用胃蛋白酶提取，有機(jī)酸多為乙酸。
由于無脊椎動(dòng)物與脊椎動(dòng)物在進(jìn)化上相距遙遠(yuǎn)，它們的膠原性質(zhì)存在明顯的差異。水產(chǎn)無脊椎動(dòng)物的膠原主要可分為兩類，類Ⅰ型及類Ⅴ型膠原，均相當(dāng)于脊椎動(dòng)物的Ⅰ型膠原。其中類Ⅰ型膠原比較富含有丙氨酸和糖結(jié)合型的羥賴氨酸，比較廣的存在于軟體動(dòng)物的各種部位中，包括：烏賊類的皮和頭蓋軟骨、章魚的皮鮑的肌肉和外套膜等。類Ⅴ型膠原是丙氨酸含量比較少、富含糖結(jié)合型羥賴氨酸，已從磯?？闹心z層、節(jié)足動(dòng)物蝦類和蟹類的肌肉及皮下膜以及原索動(dòng)物羅氏石勃卒的肌膜體中分離出來。與脊椎動(dòng)物相比，水產(chǎn)無脊椎動(dòng)物的膠原明顯難溶，富含于羥賴氨酸，尤其是糖結(jié)合型含量多，而且纖維的直徑小于50nm。 只有攝入足夠的可與鈣結(jié)合的膠原蛋白，能較快的達(dá)到骨骼部位而沉積。
一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)分子中氨基酸以肽鍵連接的順序，每一種蛋白質(zhì)分子，都有其特定的氨基酸組成和排列方式，由此就決定了不同的空間結(jié)構(gòu)和功能。蛋白質(zhì)分子中一級(jí)結(jié)構(gòu)關(guān)鍵部位氨基酸的改變，會(huì)直接影響其功能，這個(gè)關(guān)鍵部位就是蛋白質(zhì)分子的活性中心。已發(fā)現(xiàn)并確認(rèn)了不下30種類型的膠原蛋白。一般的蛋白質(zhì)是雙螺旋結(jié)構(gòu)，而作為細(xì)胞外基質(zhì)（ECM）的一種結(jié)構(gòu)蛋白，膠原蛋白由三條多肽鏈構(gòu)成三股螺旋結(jié)構(gòu)，或稱膠原域，即3條多肽鏈的每條都左旋形成左手螺旋結(jié)構(gòu)，再以氫鍵相互咬合形成牢固的右手超螺旋結(jié)構(gòu)。膠原特有的左旋a鏈相互纏繞構(gòu)成膠原的右手復(fù)合螺旋結(jié)構(gòu)，這一區(qū)段稱為螺旋區(qū)段，螺旋區(qū)段比較大特征是氨基酸呈現(xiàn)（Gly-X-Y）n周期性排列，其中X、Y位置為脯氨酸（PrO）和羥脯氨酸（Hyp），是膠原蛋白的特有氨基酸，約占25%，是各種蛋白質(zhì)中含量比較高的；膠原蛋白中存在的羥基賴氨酸（Hyl）在其它蛋白質(zhì)中不存在，它不是以現(xiàn)成的形式參與膠原的生物合成，而是從已經(jīng)合成的膠原的肽鏈中的脯氨酸（Pro）經(jīng)羥化酶作用轉(zhuǎn)化來的。而一般陸生哺乳動(dòng)物蛋白質(zhì)中羥脯氨酸和焦谷氨酸的含量極微少。與陸生動(dòng)物相比，水生動(dòng)物中的膠原蛋白，其脯氨酸和羥脯氨酸的總量少。 羥脯氨酸殘基可通過形成分子內(nèi)氫鍵穩(wěn)定膠原蛋白分子。上海海鯛魚膠原蛋白飲品
參與和改善皮膚細(xì)胞的代謝，使皮膚中的膠原蛋白活性加強(qiáng)。安徽玻尿酸膠原蛋白固體飲料
膠原單獨(dú)使用，物理機(jī)械性能差（這幾乎是天然材料共有的弱點(diǎn)），性能單一，且因有親水性強(qiáng)，在體內(nèi)易被膠原酶降解等不可避免的弱點(diǎn)限制了它的應(yīng)用。但如將膠原與其它物理、化學(xué)性質(zhì)不同的合成或天然高分子共混，組成一種多相固體材料，在性能上膠原與其它高分子互相補(bǔ)充，膠原基“復(fù)合材料”的概念由此產(chǎn)生。已見報(bào)道的與膠原共混的合成高分子有不可生物降解的聚甲基烯酸酯及丁烯酸酯、聚氨酯、聚酰胺和可生物降解的聚乙烯醇、聚乳酸、聚谷氨酸、聚乙醇酸等，20世紀(jì)80～90年代初較有代表性的是聚甲基丙烯酸羥乙酯（PHEMA）和聚乙烯醇與膠原共混，其報(bào)道集中于復(fù)合方法、復(fù)合機(jī)理、理化及生物學(xué)性能、材料表面和整體結(jié)構(gòu)、表面修飾的方法和機(jī)理以及水凝膠的溶脹擴(kuò)散等，尤其是水凝膠制備、作軟組織替代、藥物緩釋等。后來利用可生物降解的聚乳酸、聚乙醇酸、聚酸酐、聚谷氨酸、聚亞乙基四乙酸等與膠原共混改性制備可吸收外科縫線、組織工程支架材料（如組織引導(dǎo)再生材料）的相關(guān)研究相對(duì)增多。不過合成高分子與膠原蛋白共混復(fù)合一些問題，如尼龍等不降解高分子材料不能進(jìn)行生理代謝，與膠原蛋白復(fù)合后只能用做皮膚的外層敷料不能長(zhǎng)久代替皮膚，而聚谷氨酸等可生物降解材料。 安徽玻尿酸膠原蛋白固體飲料
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