河北海鯛魚膠原蛋白粉

來源: 發(fā)布時(shí)間:2021-11-04

    一般是白色、透明的粉狀物,分子呈細(xì)長的棒狀,相對(duì)分子質(zhì)量從約2kD至300kD不等。膠原蛋白具有很強(qiáng)的延伸力,不溶于冷水、稀酸、稀堿溶液,具有良好的保水性和乳化性。膠原蛋白不易被一般的蛋白酶水解,但能被動(dòng)物膠原酶斷裂,斷裂的碎片自動(dòng)變性,可被普通蛋白酶水解。當(dāng)環(huán)境pH為酸性時(shí),膠原的變性溫度為38~39℃。[42]膠原蛋白紅外光譜圖冊(cè)參考資料。膠原蛋白DSC圖譜膠原蛋白是一種兩性電解質(zhì),這取決于兩個(gè)因素,其一,膠原每個(gè)肽鏈具有許多酸性或堿性的側(cè)基;其二,每個(gè)肽鏈的兩端有α-羧基和α-氨基,都具有接受或給予質(zhì)子的能力,它們可在特定的pH值范圍內(nèi),解離產(chǎn)生正電荷或負(fù)電荷,換句話說,隨著介質(zhì)的pH值,不同膠原即成為帶有許多正電荷或負(fù)電荷的離子。膠原肽鏈側(cè)基的pKa值與其組成氨基酸側(cè)基的pKa值略有不同,這是由于在蛋白質(zhì)分子中受到鄰近電荷的影響所造成的。等電點(diǎn)是,呈現(xiàn)出偏堿性,因?yàn)槟z原的肽鏈中堿性氨基酸比酸性氨基酸多一點(diǎn)。由于是高分子,在水溶液中具有膠體性質(zhì)和一定粘度,粘度在等電點(diǎn)時(shí)比較低,而且溫度越低,粘度越大。 水解膠原蛋白和膠原多肽也并不相同,可以近似認(rèn)為是宏觀和微觀的關(guān)系。河北海鯛魚膠原蛋白粉

    在水產(chǎn)動(dòng)物體內(nèi)膠原蛋白含量高于陸生動(dòng)物,如鰱魚、鳙魚和草魚魚皮的蛋白質(zhì)含量分別為、,均高于各自相應(yīng)魚肉的蛋白質(zhì)含量:、。而魚皮中的膠原含量比較高可超過其蛋白質(zhì)總量的80%,較魚體的其它部位要高許多,有研究報(bào)道真鯛魚皮中膠原蛋白占粗蛋白的,鰻鱺則高達(dá)。如此高的含量意味著得率也高,如小鮪鰹;日本海鱸;香魚;黃海鯛;竹莢魚(均以干重計(jì))。但膠原蛋白的種類要少得多,已從魚類中分離鑒定出的膠原類型有:比較廣分布在真皮、骨、鱗、鰾、肌肉等處的I型、軟骨和脊索的Ⅱ型和Ⅺ型以及肌肉的V型。而魚皮和魚骨所含的Ⅰ型膠原蛋白是其主要膠原蛋白。此外,還發(fā)現(xiàn)ⅩⅧ型膠原,然而哺乳動(dòng)物中含量比較豐富的Ⅲ型膠原,在水產(chǎn)動(dòng)物中尚未發(fā)現(xiàn)。其中只有Ⅰ型膠原蛋白的價(jià)格人們才可以接受;其它類型的膠原如Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等只在研究中制備,由于價(jià)格昂貴都不宜于大量生產(chǎn)。 重慶口服膠原蛋白飲品膠原蛋白就好比一鍋才煮了一會(huì)兒的奶白色雞湯。

    膠原蛋白的熱變性溫度可以通過測(cè)定膠原蛋白溶液增比黏度的變化來確定。其方法是將膠原蛋白樣品溶于一定量的緩沖溶液中,并配制成一定濃度的溶液,然后用烏式黏度計(jì)測(cè)量溶液在一定溫度區(qū)間內(nèi)保持一定時(shí)間后的增比黏度,以增比黏度對(duì)溫度作圖,當(dāng)增比黏度變化50%時(shí)所對(duì)應(yīng)的溫度即為熱變性溫度。熱變性溫度還可通過拉曼光譜和差示掃描量熱法等進(jìn)行測(cè)定。有人測(cè)得鱸魚、鯽魚和鳙魚魚皮膠原蛋白的熱變性溫度分別為25、27和30℃,它們的棲息水溫分別為26~27、29和32℃,亞氨基酸含量分別為、,與3種魚皮膠原的熱變性溫度相吻合Ⅱ型膠原和Ⅺ型膠原Ⅱ型膠原由三條α1肽鏈組成,即[α1(Ⅱ)]3,富含羥賴氨酸,并且糖化率高,含糖量可達(dá)4%,是軟骨中的主要膠原。另外,即使同一生物,皮和骨膠原蛋白的熱變形溫度也可能不一,像來自日本海鱸、鮐魚、大頭鯊和眼斑鲀的皮膠原蛋白的變性溫度為℃,而骨膠原蛋白的變性溫度則為℃。附帶結(jié)論是骨膠原蛋白的變性溫度范圍整體上比皮膠原蛋白的變性溫度范圍要高。而且骨膠原蛋白和皮膠原蛋白在不同pH時(shí)的溶解度不同。這表明皮和骨膠原蛋白的分子特性和構(gòu)型存在差異。

    一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)分子中氨基酸以肽鍵連接的順序,每一種蛋白質(zhì)分子,都有其特定的氨基酸組成和排列方式,由此就決定了不同的空間結(jié)構(gòu)和功能。蛋白質(zhì)分子中一級(jí)結(jié)構(gòu)關(guān)鍵部位氨基酸的改變,會(huì)直接影響其功能,這個(gè)關(guān)鍵部位就是蛋白質(zhì)分子的活性中心。已發(fā)現(xiàn)并確認(rèn)了不下30種類型的膠原蛋白。一般的蛋白質(zhì)是雙螺旋結(jié)構(gòu),而作為細(xì)胞外基質(zhì)(ECM)的一種結(jié)構(gòu)蛋白,膠原蛋白由三條多肽鏈構(gòu)成三股螺旋結(jié)構(gòu),或稱膠原域,即3條多肽鏈的每條都左旋形成左手螺旋結(jié)構(gòu),再以氫鍵相互咬合形成牢固的右手超螺旋結(jié)構(gòu)。膠原特有的左旋a鏈相互纏繞構(gòu)成膠原的右手復(fù)合螺旋結(jié)構(gòu),這一區(qū)段稱為螺旋區(qū)段,螺旋區(qū)段比較大特征是氨基酸呈現(xiàn)(Gly-X-Y)n周期性排列,其中X、Y位置為脯氨酸(PrO)和羥脯氨酸(Hyp),是膠原蛋白的特有氨基酸,約占25%,是各種蛋白質(zhì)中含量比較高的;膠原蛋白中存在的羥基賴氨酸(Hyl)在其它蛋白質(zhì)中不存在,它不是以現(xiàn)成的形式參與膠原的生物合成,而是從已經(jīng)合成的膠原的肽鏈中的脯氨酸(Pro)經(jīng)羥化酶作用轉(zhuǎn)化來的。而一般陸生哺乳動(dòng)物蛋白質(zhì)中羥脯氨酸和焦谷氨酸的含量極微少。與陸生動(dòng)物相比,水生動(dòng)物中的膠原蛋白,其脯氨酸和羥脯氨酸的總量少。 公司生產(chǎn)加工魚膠原蛋白肽、深海魚低聚肽、牛骨髓肽、大豆肽、牡蠣肽、蠶蛹肽、豌豆肽等等膠原蛋白肽制品。

所以,若想提取結(jié)構(gòu)完整、使用安全的膠原蛋白,很少采用此方法。有關(guān)單獨(dú)采用堿法提取膠原蛋白的報(bào)道不多,一般是堿法提取和酸法提法結(jié)合使用。比如在4℃條件下,魚骨用0.1moL/L的NaOH浸泡6h,再用2.5%NaCl浸泡6h去除雜蛋白,用10%的異丙醇溶液去除脂肪,0.1moL/L的檸檬酸浸泡3d,現(xiàn)在得到無色無味的膠原蛋白,提取率為11.87%。注意,無論酸法或堿法,均可有效地提取膠原蛋白,有人分別采用醋酸-鹽酸的混合酸液(pH3.0)和NaOH溶液(pH12.0)提取骨膠原蛋白,提取率基本相當(dāng)。但是,這兩種方法提取膠原蛋白不僅容易影響膠原蛋白的生物活性,而且提取后產(chǎn)生的酸性或堿性廢液必須進(jìn)行適當(dāng)處理,以避免對(duì)環(huán)境造成污染。膠原蛋白是人體骨骼,尤其是軟骨組織中的重要組成成分。黑龍江大豆膠原蛋白飲品

氨基酸分子進(jìn)入人體后,合成膠原蛋白,較終被人體吸收。河北海鯛魚膠原蛋白粉

天然高分子材料中相當(dāng)有代表性的是天然蛋白質(zhì)和天然多糖,多糖主要有軟骨素、HA(透明質(zhì)酸)、殼聚糖、肝素等,多糖復(fù)合材料比較集中于可吸收性外科縫線、藥物釋放的載體、皮膚替代物、透析膜、止血?jiǎng)?、醫(yī)用引導(dǎo)組織再生材料、骨替代材料、組織培養(yǎng)系統(tǒng)的支架。膠原作為醫(yī)用生物材料,較重要的特點(diǎn)在于其低免疫原性,與其它具有免疫原性的蛋白質(zhì)相比,膠原蛋白的免疫原性非常低。人們甚至曾認(rèn)為膠原不具有抗原性,研究表明:膠原具有低免疫原性,不含端肽時(shí)免疫原性尤其低。河北海鯛魚膠原蛋白粉

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標(biāo)簽: 膠原蛋白